Debido a sus propiedades ajustables, los hidrogeles con polímeros sensibles a estímulos se encuentran entre los andamios moleculares más atractivos porque su versatilidad permite aplicaciones en ingeniería de tejidos, administración de fármacos, así como en otros campos biomédicos.
Los péptidos y las proteínas son cada vez más populares como bloques de construcción porque se les puede estimular para que se autoensamblan en nanoestructuras como nanopartículas o nanofibras, lo que permite la gelificación y la formación de hidrogeles supramoleculares que pueden atrapar agua y moléculas pequeñas.
Ahora, para generar estos biomateriales inteligentes, los investigadores están desarrollando sistemas que pueden responder a una multitud de estímulos, incluido el calor. Aunque los hidrogeles termosensibles se encuentran entre la clase ampliamente estudiada y bien entendida de biomateriales de proteínas, los científicos están estudiando un progreso en la incorporación de la capacidad de respuesta a los estímulos, incluyendo pH, luz, fuerza iónica, redox, así como la adición de moléculas pequeñas.
La proteína Q se autoensambla y forma hidrogeles a base de fibras que exhiben un comportamiento de temperatura crítica superior de la solución
Por ello, un equipo de investigadores de la Escuela de Ingeniería Tandon de la Universidad de Nueva York, que previamente informaron de un hidrogel sensible formado con una proteína de bobina enrollada Q, han ampliado los estudios para identificar la gelificación de esta proteína a distintas temperaturas y condiciones de pH.
Precisamente, a través de microscopía electrónica de transmisión, reología y análisis estructurales, han observado que la proteína Q se autoensambla y forma hidrogeles a base de fibras que exhiben un comportamiento de temperatura crítica superior de la solución (UCST) con mayores propiedades elásticas a pH 7,4 y pH 10.
Sin embargo, a pH 6, Q forma nanopartículas polidispersas, que no se autoensamblan más y se someten a gelificación. La alta carga positiva neta de Q a pH 6 crea una repulsión electrostática significativa, impidiendo su gelificación.
Esto se debe, según los investigadores, a que la alta carga neta de la proteína a pH 6 crea repulsión electrostática que evita que la proteína se ensamble en fibras y más lejos en hidrogeles, mientras que a un pH más alto donde habría menos repulsión electrostática, la proteína es capaz de ensamblarse en fibras que luego pueden someterse a gelificación.